Презентация Белковые вещества

Рис.1 Белковые вещества

Рис.2 Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых построены из остатков -аминокислот. Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых построены из остатков -аминокислот. Белки играют исключительную роль в жизни живого организма, выполняя весьма разнообразные функции. Из них состоит основная масса протоплазмы клеток, они выполняют каталитические, строительные, энергети-ческие, обменные, защитные и многие другие функции. Растения синтезируют белки (их составные части - -аминокислоты) из СО2 и Н2О за счет фотосинтеза, остальные элементы, усваивая из почвы. Животные организмы получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Рис.3 Строение белков. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементный состав белковых веществ колеблется незначительно и составляет в %: С - 50,0 – 55,0 Н - 6,0 - 7,5 N - 15,0 – 18,0 (К = 100/16=6,25) О - 21,0 – 22,0 S - 0,3 – 2,5 Р - 1,0 – 2,0 Согласно общепринятой теории молекула белка состоит из остатков  - аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Впервые мысль о пептидных связях высказана выдающимся русским биохимиком А. Я. Данилевским

Рис.4 В составе белков идентифицировано от 20 до 30 аминокислотных остатков. Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому разнообразие белков безгранично. Под понятием белок подразумевают макромолекулу (полипептид), содержащую 100 и более аминокислотных остатков, способную образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру. В составе белков идентифицировано от 20 до 30 аминокислотных остатков. Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому разнообразие белков безгранично. Под понятием белок подразумевают макромолекулу (полипептид), содержащую 100 и более аминокислотных остатков, способную образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру. Пептидные связи являются не единственными связями в белках. Отдельные пептидные цепи и их участки могут быть связаны между собой дисульфидными (-S-S-), солевыми и водородными связями. В молекуле белка также могут существовать и некоторые другие виды взаимодействия.

Рис.5 Биологические функции белков Белки обладают множеством различных биологических функций: каталитические белки - биологические катализаторы, которые называют ферментами или энзимами; транспортные белки выполняют функции переноса веществ из одного компонента клетки в другой или между органами целого организма; регуляторные белки осуществляют регуляторные функции, к ним относятся гормоны белково-пептидной природы; защитные белки представлены антителами или иммуноглобулинами, эти белки синтезируются в костном мозге и предохраняют организм от чужеродных веществ; сократительные белки определяют способность некоторых клеток и организмов сокращаться и перемешиваться, к таким белкам относятся, в частности, актин и миозин, функционирующие в сократительной системе мышечной ткани;

Рис.6 структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности, к ним относятся так называемые интегральные белки, белки межклеточного матрикса (коллаген и ретикулин), а также эластин (белок связок) и коллаген (белок кожи); структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности, к ним относятся так называемые интегральные белки, белки межклеточного матрикса (коллаген и ретикулин), а также эластин (белок связок) и коллаген (белок кожи); рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку, рецепторы локализованы в мембранах, механизмы передачи информации связаны с изменением конформации белка, поглощением или выделением тепла; запасные и питательные белки используются клетками в качестве резервного, питательного материала; токсические белки - это токсины яда змей, скорпионов, пчел, характеризуются низкой молекулярной массой (до 10000 дальтон), наиболее распространенные из них - дифтерийные и холерные токсины.

Рис.7 Классификация белков Белки можно классифицировать как по структуру, так и по выполняемым функциям. Функциональное разнообразие показано ранее, структурное разнообразие связано с формой молекул и наличием в их составе небелковых компонентов. По форме молекулы белка делятся на два класса: глобулярные и фибриллярные. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят из нескольких полипептидных цепей. Глобулярные белки в отличие от фибриллярных, выполняющих в основном структурные функции, имеют более сложную конформацию и гораздо более разнообразные функции. Их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, и поверхностные радикалы аминокислот обладают высокой реакционноспособностью.

Рис.8 Простые и сложные белки Простые белки - это макромолекулы, состоящие только из аминокислот. Представители: альбумины, глобулины, гистоны, протамины. Сложные белки содержат небелковый компонент, классифицируются по характеру небелкового компонента. Представители: липопротеины (липидный компонент соединен с белком при помощи нековалентных связей различной природы); гликопротеины (гликозидные компоненты различной природы, ковалентно связаны с белком); фосфопротеины (содержат ортофосфорную кислоту, связанную с гидроксилом серина или треонина); хромопротеины - сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты и другие.

Рис.9 Современные представления о строении белков Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Под первичной структурой белка понимают строго определенный порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных пептидными (ковалентными) связями в полипептидной цепи белка. Это конкретная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи - генетический код. Определяется с помощью прибора, называемого секвинатором.

Рис.10 Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. Полипептидные цепи белков, организованные во вторичную структуру, стабилизированы водородными связями. Атом кислорода одной пептидной группы образует водородную связь с NH- группой другой пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: -спираль, -структура и др. Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. Полипептидные цепи белков, организованные во вторичную структуру, стабилизированы водородными связями. Атом кислорода одной пептидной группы образует водородную связь с NH- группой другой пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: -спираль, -структура и др. -Спираль. Наиболее термодинамически выгодной структурой является правая -спираль. В 1950 году Л. Полинг и Р. Кори расчетным путем определили это. При образовании -спирали полипептидная цепь закручи- вается вокруг оси. Стабилизация спирали достигается водородными связями между NH- группой данного остатка аминокислоты с СО- группой четвертого от него остатка. Направленность водородных связей параллельна продольной оси -спирали.

Рис.11 - структура. В отличие от -спирали -структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, так как внутри - цепочечные контакты отсутствуют. Полипептидная цепь в - структуре сильно вытянута и имеет не спиральную, а зигзагообразную форму. - структура. В отличие от -спирали -структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, так как внутри - цепочечные контакты отсутствуют. Полипептидная цепь в - структуре сильно вытянута и имеет не спиральную, а зигзагообразную форму. В параллельной - структуре («складчатом листе») пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя пространственную структуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Различают два типа структур: параллельную, если направление полипептидных цепей одинаково, и антипараллельную, если полипептидные цепи направлены навстречу друг другу.

Рис.12 Вторичная структура в виде складчатого листа (- структура): Вторичная структура в виде складчатого листа (- структура): Примером антипараллельной - структуры является вторичная структура фиброина шелка, вырабатываемого тутовым шелкопрядом.

Рис.13 Третичная структура белков – это пространственная трехмерная конформация белковых молекул; образуется самопроизвольно и зависит от размера, формы, полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными, ионными, гидрофобными, электростатическими и другими взаимодействиями. При образовании многие атомы, находящиеся на удаленных участках полипептидной цепи, сближаются и, воздействуя друг на друга, приобретают новые свойства, отсутствующие у индивидуальных аминокислот или небольших полипептидов. По пространственной структуре белки делятся на два больших класса – глобулярные и фибрилярные. Такое деление сложилось исторически и продолжает использоваться в настоящее время.

Рис.14 Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой две и более субъединицы, ориентированные в пространстве. Система стабилизирована всеми видами ковалентной и нековалентной связи. В определенных условиях они способны диссоциировать на более мелкие «субмоле-кулы», которые могут опять соединятся в первоначальную молекулу, но не у всех белков встречаются все четыре уровня структурной организации. Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой две и более субъединицы, ориентированные в пространстве. Система стабилизирована всеми видами ковалентной и нековалентной связи. В определенных условиях они способны диссоциировать на более мелкие «субмоле-кулы», которые могут опять соединятся в первоначальную молекулу, но не у всех белков встречаются все четыре уровня структурной организации. Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Примеры белков, имеющих четвертичную структуру: каталаза состоит из четырех абсолютно равноценных субъединиц; гемоглобин – из четырех полипептидных цепей (из них две цепи  и две цепи ); белок РНК-полимераза – из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями.

Рис.15 Физико-химические свойства белков Химические свойства белков определяются химическими свойствами аминокислот, образующих полипептидную цепь. Сохранение свободных аминогрупп и карбоксильных групп в молекулах белка обуславливает их амфотерность, возможности взаимодействия как с кислотами, так и основаниями. Различное соотношение NH2-групп и СООН-групп в молекулах белка определяет три их типа - кислые, нейтральные и основные. Соответственно, изоэлектрическая точка таких белков будет лежать в кислой среде, вблизи рН = 7 или в щелочной средах. Растворимые в воде белки могут образовывать как коллоидные растворы, так и истинные (молекулярные) растворы, что зависит от молекулярной массы, гидрофильности, концент-рации макромолекул и других факторов.

Рис.16 Кислотно-основные свойства белков Белки как и аминокислоты проявляют как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными электролитами, белки мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и рН среды. При определенном для каждого белка значении рН (изоэлектрическая точка) его молекулы электронейтральны, т. е. то значение рН при котором белок, помещенный в электрическое поле, не движется ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью, в результате чего происходит наиболее легкое осаждение белка из раствора.

Рис.17 Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако если довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадет в осадок. Значение рН, отвечающее изоэлектрической точке белка, будет выше 7,0, если белок содержит большое число остатков основных аминокислот (лиз, арг), что характерно, например, для рибонуклеазы, или относительно низким, если в белке содержатся преимущественно остатки кислых аминокислот (асп, глу), как в случае пепсина. У большинства глобулярных белков изоэлектрические точки лежат в пределах рН 4,5- 6,5. Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако если довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадет в осадок. Значение рН, отвечающее изоэлектрической точке белка, будет выше 7,0, если белок содержит большое число остатков основных аминокислот (лиз, арг), что характерно, например, для рибонуклеазы, или относительно низким, если в белке содержатся преимущественно остатки кислых аминокислот (асп, глу), как в случае пепсина. У большинства глобулярных белков изоэлектрические точки лежат в пределах рН 4,5- 6,5.

Рис.18 Растворимость белков Гидрофильность белков. Способность белков связывать на своей контактной поверхности воду - одно из характерных физико-химических свойств, имеющих исключительное значение в организации биологических систем. Содержание в молекуле белка большого количества функциональных групп - аминных, гидроксильных, карбоксильных - обуславливает его высокую гидрофильность. С гидрофильностью связаны такие процессы, как растворимость и набухание белков, их осаждение и денатурация при воздействии различных физико-химических факторов внешней среды.

Рис.19 В растворах белки проявляют такие cвойства, как явление светорассеяния (эффект Тендаля), поэтому почти все белковые растворы в рассеянном свете кажутся мутными и опалесцируют. Их растворы также проявляют высокую вязкость, способность к образованию гелей и неспособность проходить через полупроницаемые мембраны и другие свойства. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы. В растворах белки проявляют такие cвойства, как явление светорассеяния (эффект Тендаля), поэтому почти все белковые растворы в рассеянном свете кажутся мутными и опалесцируют. Их растворы также проявляют высокую вязкость, способность к образованию гелей и неспособность проходить через полупроницаемые мембраны и другие свойства. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы.

Рис.20 Белки так же, как и истинные коллоиды, могут образовывать гели, представляющие собой истинные коллоиды, и могут образовывать гели, представляющие собой сетчатые структуры, заполненные водой. Белки так же, как и истинные коллоиды, могут образовывать гели, представляющие собой истинные коллоиды, и могут образовывать гели, представляющие собой сетчатые структуры, заполненные водой. Глобулярные белки сильно различаются по своей растворимости в водных системах; эти различия можно использовать для разделения белковых смесей.